24 ago 2021

Enzimas implicadas en la digestión de proteínas [Nutrición y alimentación]

Las proteínas son, junto a grasas e hidratos de carbono, uno de los tres grandes macronutrientes que necesitamos en nuestra dieta, y tienen una gran importancia en nuestro organismo. En anteriores entradas vimos cómo se clasifican estos macronutrientes y cómo es la digestión de las mismas. A continuación continuaremos ampliando la digestión de estas hablando sobre las enzimas implicadas.


Enzimas implicadas en la digestión [Nutrición y alimentación]

En la entrada sobre la digestión de las proteínas fuimos viendo diferentes enzimas que intervenían durante en la misma. Podemos resumir las siguientes características de las enzimas implicadas:

Aminopeptidasas: Proteasas de origen intestinal ubicadas en el borde en cepillo de enterocitos, hidrolizan uniones aminoterminales, liberando aminoácidos.

Carboxipeptidasas: Se distinguen dos tipos de exopeptidasas pancreáticas, A y B.
Carboxipeptidasa A, de pH óptimo de actuación 7,8-8,5, hidroliza las uniones carboxiterminales en las que aminoácido es cíclico y de preferencia aromático: Tyr, Trp, Leu, Met, lle, Ala y Gly.
Carboxipeptidasa B, de pH óptimo de actuación 8,2, hidroliza las uniones carboxiterminales en las que el aminoácido es básico: Arg y Lys.

Dipeptidasas: Proteasas de origen intestinal encargadas de hidrolizar pequeños péptidos hasta aminoácidos libres.

Elastasa: Endopeptidasa pancreática inestable a pH ácido y de actividad distinta a otras enzimas. Hidroliza uniones peptídicas en las que participa el grupo carboxilo de aminoácidos alifáticos neutros: Ser, Leu, Val y Gly.

Enteroquinasa: Enzima de origen intestinal que produce la activación del tripsinógeno.

Pepsina: Proteasa gástrica de pH óptimo de actuación 2,3. Su preferencia es debida a los radicales de los aminoácidos y reconoce uniones entre Leu y aminoácidos aromáticos como Phe y Tyr.

Quimotripsina: Endopeptidasa pancreática de pH óptimo de actuación 8. Hidroliza uniones peptídicas en las que está implicado el grupo carboxilo de un aminoácido aromático o ramificado y tiene actividad esterásica sobre el carboxilo de aminoácidos aromáticos: Tyr, Trp y Phe. Tiene actividad enzimática sobre uniones de cetoácidos (-C-C-), tioésteres (-C-S-) e hidrácidos (-C-N-).

Renina: Enzima de actividad no proteásica, que tiene como función producir la coagulación de proteínas, especialmente de la caseína de la leche.

Tripsina: Endopeptidasa pancreática de pH óptimo de actuación 8. Se encarga de activar otros zimógenos, hidroliza uniones peptídicas en las que está implicado el grupo carboxilo de aminoácidos básicos (Lys, Arg e His) y tiene actividad esterásica sobre las uniones éster de Lys y Arg (-CO-O-CH2-).

Imagen. Estructura de la pepsina.

Bibliografía: Pérez-Llamas, F. y Zamora, S. (2002). Proteínas. En S. Zamora y F. Pérez-Llamas (eds.), Nutrición y alimentación humana (pp. 55-67). Murcia: Universidad de Murcia.


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